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Nadja Berger

• Detailed knowledge about conformations and dynamics of peptides and proteins is not only essential for a better understanding of biological processes but also for the design of new peptides and peptidomimetics with potential biological applications. In order to elucidate effects – such as the peptide environment, side chains and stereo center – on the structure of the peptides, comprehensive studies on a set of cyclic disulfide-bridged tetrapeptides were carried out in various solvents. The peptides of the general form cyclo(Boc-Cys-Pro-X-Cys-OMe) with X being D-/L-Ala, D-/L-Trp and \(\beta\)-Ala were investigated. Focusing on the type of \(\beta\) turn and its stabilization by intramolecular hydrogen bonding, the peptides were studied using different complementary spectroscopic methods, such as NMR, VCD, ECD, Raman, and FTIR spectroscopy as well as X-ray crystallography.
• Die Aufklärung der Konformation und Dynamik von Peptiden und Proteinen ist von grundlegender Bedeutung in der Forschung – nicht nur um biologische Prozesse verstehen zu können, sondern auch im Hinblick auf die Entwicklung neuer Peptide und Peptidmimetika. Um den Einfluss unterschiedlicher Faktoren, wie Solvens, Seitengruppe und Stereozentrum, auf die Struktur von Peptiden zu untersuchen, wurden in der vorliegenden Arbeit mehrere zyklische, disulfidverbrückte Tetrapeptide mit der allgemeinen Struktur Cyclo(Boc-Cys-Pro-X-Cys-OMe) hergestellt (X = L-/D-Ala, L-/D-Trp und \(\beta\)-Ala). Die Peptide wurden unter Anwendung verschiedener komplementärer spektroskopischer Methoden untersucht (NMR-, IR-, Raman-, ECD- und VCD-Spektroskopie, sowie Kristallstrukturanalyse), wobei die Aufklärung ihrer Sekundärstruktur und deren Stabilisierung durch Wasserstoffbrückenbindungen im Mittelpunkt der Arbeit stand.