Biomolekulare Mechanismen der Ras-gesteuerten Apoptose

Das Protein Ras gehört zur Familie der kleinen GTPasen und fungiert bei der Signalkaskadenregulation als molekularer Schalter. Die Interaktion mit seinen Effektoren erfolgt über eine hochkonservierte Ras-bindende Domäne (RBD). Für die RBD des Nore1A ist sowohl eine Interaktion mit Ras als auch mit Tubulin bekannt, welche die Tubulinpolymerisation induziert. Es wurden diverse Aminosäuren identifiziert, die an der NoreRBD-Tubulin-Interaktion beteiligt sind. Somit konnte das Bindungsinterface näher charakterisiert und modelliert werden. Neben der Charakterisierung der untypischen NoreRBD wurde der Einfluss von Lösungsbedingungen auf die Ras-Effektor-Interaktion analysiert. Dabei wurde ein besonderes Augenmerk auf die Auswirkungen von molekularen \(\it crowding\) auf die kinetischen Parameter der Ras-Raf-Interaktion gelegt. Hierbei konnte gezeigt werden, dass hochmolekulare Substanzen einen zusätzlichen viskositätsunabhängigen Effekt ausüben.

Metadaten
Author:	Klaus Kock GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-46203
Referee:	Christian Herrmann ORCiD GND, Raphael Stoll ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2016/02/25
Date of first Publication:	2016/02/25
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2012/12/17
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Tag:	Polymerisation
GND-Keyword:	Ras; Apoptosis; Tubulin (beta-); Zellzyklus; Viskosität
Institutes/Facilities:	Lehrstuhl für Physikalische Chemie I, Arbeitsgruppe Proteininteraktionen
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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