Graduierte Analyse der Ras-vermittelten Signaltransduktion in Systemen unterschiedlicher Komplexität
- Ras-Proteine sind auf molekularer Ebene gut charakterisiert. Dies betrifft nicht nur strukturelle, sondern auch mechanistische Aspekte bezüglich der Wechselwirkungen mit Effektor- und Regulatorproteinen. Im zellulären Kontext dagegen findet sich eine Vielzahl ungeklärter Fragen. Die entsprechenden Aspekte sind eng verknüpft mit den posttranslationalen Modifikationen dieser Proteine, die zu einer Lokalisation an Membranstrukturen führen. In dieser Arbeit wurden nun unterschiedliche methodische Ansätze verfolgt, um sowohl \(\textit {in vitro}\) eine Annäherung an den zellulären Kontext zu erreichen, als auch mit Hilfe fluoreszenzbasierter Techniken, wie Fluoreszenzkorrelelationsspektroskopie und Totaler Interner Reflektionsmikroskopie, die Möglichkeiten intrazellulärer Analysen zu erweitern.
Author: | Martin KahmsGND |
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URN: | urn:nbn:de:hbz:294-11969 |
Referee: | Jürgen KuhlmannGND, Andrea BlöchlGND, Wolfgang SchuhmannORCiDGND |
Document Type: | Doctoral Thesis |
Language: | German |
Date of Publication (online): | 2005/01/12 |
Date of first Publication: | 2005/01/12 |
Publishing Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek |
Granting Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie |
Date of final exam: | 2004/12/07 |
Creating Corporation: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
GND-Keyword: | Guanosintriphosphatasen; Posttranslationale Änderung; Palmitoylierung; Grün Fluoreszierendes Protein; Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie |
Institutes/Facilities: | Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Dortmund, Abteilung "Strukturelle Biologie" |
Dewey Decimal Classification: | Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie |
faculties: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
Licence (German): | Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht |