Kristallographische und biochemische Untersuchungen zum Komplex aus Ras und dem Tumorsuppressor NORE1A
- Der Ras-Effektor NORE1A gehört zur Ras Assoziationsdomänen Familie, eine Proteinklasse mit tumorsuppressiven Funktionen. In dieser Arbeit wurde der Komplex aus dem molekularen Schalter Ras und der Ras bindenden Domäne von NORE1A strukturell und biochemisch charakterisiert. Im Gegensatz zu den bisher bekannten Ras-Effektor-Komplexen ist die Interaktionsfläche des Proteinkomplexes durch eine N-terminale Subdomäne von NORE1A stark vergrößert. Die Kristall-Struktur zeigt, dass die Bindung von NORE1A nicht nur durch polare Wechselwirkungen zur Schalter I- Region, sondern auch durch hydrophobe Interaktionen zur Schalter II- Region von Ras erfolgt. Durch Mutationsanalysen wurde in quantitativen Bindungsexperimenten nachgewiesen, dass die Ausbildung der hydrophoben Kontaktfläche zwischen der Schalter II- Region von Ras und der Subdomäne der Ras bindenden Domäne von NORE1A wesentlich zur Stabilität des Komplexes beiträgt.
Author: | Benjamin Stieglitz |
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URN: | urn:nbn:de:hbz:294-18169 |
Referee: | Christian HerrmannORCiDGND, Rolf HeumannORCiDGND |
Document Type: | Doctoral Thesis |
Language: | German |
Date of Publication (online): | 2007/01/16 |
Date of first Publication: | 2007/01/16 |
Publishing Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek |
Granting Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie |
Date of final exam: | 2006/12/19 |
Creating Corporation: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
GND-Keyword: | Apoptosis; Tubulin (beta); Kristallstruktur; Kristallographie; GTP-bindende Proteine |
Dewey Decimal Classification: | Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie |
Licence (German): | Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht |