Untersuchungen zur Wechselwirkung von AMPA-Rezeptoren mit TARPs
- Native AMPA-Rezeptorkomplexe bestehen nicht nur aus den einzelnen Rezeptoruntereinheiten, sondern enthalten zusätzlich Hilfsuntereinheiten wie die TARPs (transmembrane AMPA-Rezeptor-regulierende Proteine). Insbesondere die Typ-I-TARPs vermitteln den Transport der AMPA-Rezeptoren zur Plasmamembran und deren Verankerung an der Synapse. Zusätzlich verändern sie mannigfaltig die pharmakologischen und biophysikalischen Eigenschaften der AMPA-Rezeptoren. Mit Hilfe der Domänentransplantation konnte in der vorliegenden Arbeit gezeigt werden, dass die intrazelluläre C-terminale Domäne (CTD) aller Typ-I-TARPs vielseitig an der Modulation der AMPA-Rezeptorfunktion beteiligt ist. Des Weiteren wurde in dieser Arbeit die erste extrazelluläre Schleife (Ex1-Domäne) der Typ-I-TARPs als essentiell für deren Funktion identifiziert. Die Ergebnisse dieser Arbeit zeigen deutlich, dass die Interaktion der AMPA-Rezeptoren mit und ihre Modulation durch TARPs hoch komplex ist.
Author: | Charlotte SagerGND |
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URN: | urn:nbn:de:hbz:294-29355 |
Referee: | Michael HollmannORCiDGND, Irmgard D. Dietzel-MeyerORCiDGND |
Document Type: | Doctoral Thesis |
Language: | German |
Date of Publication (online): | 2010/09/23 |
Date of first Publication: | 2010/09/23 |
Publishing Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek |
Granting Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie |
Date of final exam: | 2010/07/23 |
Creating Corporation: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
GND-Keyword: | Glutamatrezeptor; Oozyte; Krallenfrosch; Elektrophysiologie; Domäne (Biochemie) |
Institutes/Facilities: | Lehrstuhl für Biochemie I, Rezeptorbiochemie |
Dewey Decimal Classification: | Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie |
faculties: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
Licence (German): | Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht |