Untersuchungen zu Konformationsänderungen des Troponin I durch Phosphorylierung der herzspezifischen N-terminalen Extension

  • Die Arbeit untersucht die Konformationsänderungen des Herztroponin I, die durch Phosphorylierung der beiden N-terminalen Serinreste 22 und 23 hervorgerufen werden. Dabei sollte in erster Linie festgestellt werden, ob Konformationsänderungen insbesondere durch Mono-, aber auch durch Bisphosphorylierung stattfinden. Desweiteren wird eine Methode vorgestellt, die es erlaubt, Konformationsänderungen von Herztroponin I im Holotroponinkomplex zu lokalisieren, die vom Phosphorylierungszustand des cTnI abhängig sind. Es folgt eine Darstellung und Diskussion der erhaltenen Ergebnisse.

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Metadaten
Author:Thomas GreisGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-117
Referee:Kornelia JaquetGND, Rolf HeumannORCiDGND, Christof WöllORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2003/03/18
Date of first Publication:2003/03/18
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2000/02/10
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Konformationsänderung; Troponin; Serin; Phosphorylierung
Institutes/Facilities:Institut für Physiologische Chemie
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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