Structural and functional investigations of the soluble light-harvesting complex Peridinin-Chlorophyll \(\it a\)-Protein from Dinoflagellates

  • Dinoflagellates are photosynthetic eukaryotes capable to convert light energy into chemically stable energy forms. Incoming photons are absorbed by pigment-protein complexes, called antennas, and the excitation energy is transferred to photosynthetic reaction centres where energy conversion is initiated. Dinoflagellates posses a unique soluble antenna, the peridinin-chlorophyll \(\it a\)-protein (PCP), in addition to membrane bound antennas to further increase the effective absorption cross section of each reaction centre. In this thesis, the molecular mechanisms for efficient excitation energy transfer and photoprotection (process for harmless release of excess energy) in PCP are analyzed. X-ray crystallography was used to determine structures of artificial and natively occurring PCP complexes. In collaborative projects, the PCP pigment cluster was functionally characterized by steady-state and time-resolved optical and time-resolved EPR/ENDOR spectroscopy.
  • Dinoflagellaten sind photosynthetische Eukaryoten, die Lichtenergie in chemisch stabile Energieformen konvertieren können. Dazu wird die Energie der ankommenden Photonen von Pigment-Protein Komplexen, sog. Antennen, absorbiert und zu Reaktionszentren geleitet, in denen die Energieumwandlung startet. Dinoflagellaten besitzen neben Membran lokalisierten Antennen eine spezielle lösliche Antenne, das Peridinin-Chlorophyll \(\it a\)-Protein, welches den effektiven Absorptionsquerschnitt jedes Reaktionszentrums zusätzlich erhöht. In dieser Arbeit werden die molekularen Mechanismen für den effizienten Energietransfer und Photoschutz (harmlose Abfuhr von überschüssiger Energie) in PCP untersucht. Dabei wurden mit Hilfe der Röntgenkristallographie Strukturen von artifiziellen und natürlich vorkommenden PCP Komplexen aufgeklärt. In Kooperationsprojekten wurde das Pigment-Cluster in PCP mit stationärer und zeitaufgelöster optischer und zeitaufgelöster EPR/ENDOR Spektroskopie funktionell charakterisiert.

Download full text files

Export metadata

Metadaten
Author:Tim Schulte
URN:urn:nbn:de:hbz:294-32303
Title Additional (German):Struktur- und Funktionsuntersuchungen des löslichen Lichtsammelkomplexes Peridinin-Chlorophyll \(\it a\)-Protein aus Dinoflagellaten
Referee:Eckhard HofmannORCiDGND, Nicole FrankenbergGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:English
Date of Publication (online):2011/11/03
Date of first Publication:2011/11/03
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Date of final exam:2010/07/14
Creating Corporation:Fakultät für Biologie und Biotechnologie
GND-Keyword:Photosynthese; Proteine / Strukturanalyse; Evolution; Energiefluss
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht