Massenspektrometrische Analyse des Prenyloms
- In dieser Studie wurden zum ersten Mal die prenylierten Peptide von sieben verschiedenen Rab-Proteinen (drei farnesylierbare, eins einfach geranylgeranylierbar und drei doppelt geranylgeranylierbare) mittels HPLC von den nicht prenylierten Peptiden getrennt und anschließend tandemmassenspektrometrisch untersucht. Die Analysen haben ergeben, dass prenylierte Peptide später eluieren als die unprenylierten und daher massenspektrometrisch identifiziert werden können, selbst wenn sie niedrig abundant sind. Daher war es möglich, prenylierte Peptide in einem komplexen Gemisch von bis zu \(\mu\)g HeLa-Proteinen ohne eine vorherige Anreicherung zu detektieren. Weil die Wechselwirkung der Peptide mit der Umkehrphase umso stärker ist, je länger die Prenylkette ist beziehungsweise je mehr Prenylketten an einem Peptid assoziiert sind, eluieren die prenylierten Peptide gemäß den Erwartungen in dieser Reihenfolge: farnesyliert, einfach geranylgeranyliert und doppelt geranylgeranyliert.
Author: | Marina Wotske |
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URN: | urn:nbn:de:hbz:294-38947 |
Referee: | Stephan HahnORCiDGND, Dirk WoltersGND |
Document Type: | Doctoral Thesis |
Language: | German |
Date of Publication (online): | 2013/11/13 |
Date of first Publication: | 2013/11/13 |
Publishing Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek |
Granting Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie |
Date of final exam: | 2013/09/18 |
Creating Corporation: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
GND-Keyword: | Massenspektrometrie; Geranyl-Transferase (Geranyl-trans-Transferase); HPLC; Proteom; Posttranslationale Änderung |
Institutes/Facilities: | Lehrstuhl für Analytische Chemie, Arbeitsgruppe Biomolekulare Massenspektrometrie |
Dewey Decimal Classification: | Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie |
Licence (German): | Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht |