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Funktionelle Charakterisierung der Interaktion der Protein-Tyrosin-Phosphatase PTP-BL mit Ephrin Bs

  • Die Proteine der EphrinB Familie spielen eine wichtige Rolle bei der Angiogenese und der Führung von Axonen und der Vasikulation. In der vorliegenden Arbeit konnte EphrinB mit Hilfe des Hefe-Zwei-Hybrid-Systems und durch Kopräzipitationsexperimente als Interaktionspartner der PTP-BL identifiziert werden. Die Interaktion erfolgt dabei über die PDZ4 Domäne der PTP-BL und den C-Terminus von EphrinB1. Eine Koexpression und Koregulation der beiden Proteine konnte im peripheren Nervensystem des embryonalen Huhnes mittels Western-Blot-Analyse nachgewiesen werden. Auf subzellulärer Ebene gelang es durch immuncytochemische Untersuchungen an kultivierten Hinterwurzelganglien-Neuronen eine Kolokalisation der beiden Proteine in den Wachstumskegeln der Neuriten zu zeigen. In Kotransfektionsexperimenten konnte gezeigt werden, dass durch Expression einer katalytisch aktiven, nicht aber einer katalytisch inaktiven Form der PTP-BL die ligandeninduzierte Phosphorylierung von EphrinB1 stark inhibiert wurde.

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Metadaten
Author:Volker EulenburgGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-4605
Referee:Rolf HeumannORCiDGND, Irmgard D. Dietzel-MeyerORCiDGND, Wolfgang SchuhmannORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2003/03/18
Date of first Publication:2003/03/18
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2002/01/07
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Molekularbiologie; Fluoreszenzmikroskopie; Axon / Wachstum; Nervenzelle
Institutes/Facilities:Lehrstuhl für molekulare Neurobiochemie
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht