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Nadine Ackermann

• In dieser Arbeit konnte zunächst die Interaktion zwischen der Proteintyrosinphosphatase PTPN13, dem am Recycling des TNF-Rezeptors beteiligten Protein SDCCAG3 sowie dem ArfGAP-Domäne-enthaltenden Protein GIT-1 biochemisch näher charakterisiert werden. So können die drei Proteine \(\textit {in vivo}\) vermutlich einen trimeren Komplex ausbilden. Aufgrund der zu beobachtenden Anordnung des Komplexes an \(\textit {membrane ruffles}\) oder am Zentrosom lässt sich darauf schließen, dass die Proteine entweder bei der Endozytose oder bei endosomalen Transportprozessen während der Zytokinese eine Rolle spielen. Des Weiteren konnte eine Interaktion zwischen der Inositol-5 Phosphatase OCRL1 und den PtdIns-4,5-P\(_2\)-4 Phosphatasen TMEM55a und TMEM55b identifiziert bzw. biochemisch näher charakterisiert werden. So wurde beispielsweise versucht, neue Erkenntnisse über die physiologische Bedeutung der Interaktion zu erhalten.
• Firstly, this work focused on a more detailed biochemical characterization of the interaction between the protein tyrosine phosphatase PTPN13, SDCCAG3 (a protein involved in the recycling of the TNF-receptor) and GIT-1 (an ARF-GAP domain containing protein). Evidence suggests that the three proteins can form a trimeric complex in vivo. The observed localization of this complex to membrane ruffles or to the centrosome suggests a functional role for these proteins in endocytosis or endosomal trafficking during cytokinesis. Secondly, an interaction between the inositol-5-phosphatase OCRL1 and PtdIns-4,5-P\(_{2}\)-4-phosphatases TMEM55a and TMEM55b could be identified as well as characterized biochemically. For instance, an aim was to understand the physiological relevance of this interaction.