Molekularer Mechanismus der Homo- und Heterodimerisierung von der MST1-Kinase und des Nore1A-Effektorproteins

Die MST1-Kinase und das Nore1A-Effektorprotein sind zwei Signalproteine, die durch Homo- und Heterodimerisierung in Ras-vermittelten pro-apoptotischen Signalwegen eine zentrale Rolle spielen. Die Dimerisierung erfolgt über ihre jeweilige C-terminale coiled-coil SARAH-Domäne. Ziel dieser Arbeit war es, das auf molekularer Ebene vorliegende kinetische Gleichgewicht zwischen den verschiedenen MST1 und Nore1A Dimerkomplexen quantitativ zu untersuchen. Hierzu wurden die schnellen und langsamen Assoziations- und Dissoziationskinetiken der Komplexbildung der verschiedenen Dimere mittels Stopped-Flow, Temperatur-Sprung Relaxation und Fluoreszenzspektroskopie bestimmt. Basierend auf den somit gewonnenen kinetischen und thermodynamischen Parametern der verschiedenen Dimere ist abschließend eine detaillierte Beschreibung der Stabilität und Lebensdauer der unterschiedlichen Dimere sowie deren Einfluss auf die von ihnen gesteuerten Signalwege möglich.

Metadaten
Author:	Swaantje Brinkmann GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-51287
Referee:	Christian Herrmann ORCiD GND, Raphael Stoll ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2017/01/21
Date of first Publication:	2017/01/21
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2015/05/08
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:	Coiled coil; Proteinfaltung; Signaltransduktion; Protein-Protein-Wechselwirkung; Kinetik
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

RUB » Bibliotheksportal