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Linna Maria Danne

• The plant pathogen \(\textit {Agrobacterium tumefaciens}\) and the plant symbiont \(\textit {Bradyrhizobium japonicum}\) produce the typical eukaryotic membrane lipid phosphatidylcholine (PC), which is required for efficient interaction with their host plants. In one of the two distinct pathways for PC production phospholipid \(\it N\)-methyltransferases (Pmts) methylate phosphatidylethanolamine (PE) via three successive reactions producing the intermediates monomethyl-PE (MMPE) and dimethyl-PE (DMPE) and finally PC. Bacterial Pmt enzymes are peripheral membrane proteins interacting transiently with the cytoplasmic membrane. This thesis contributes to the understanding of membrane-binding mechanism and the identification of lipid-contact sites of bacterial Pmt enzymes. Further, this study revealed a membrane-remodeling activity of \(\textit {A. tumefaciens}\) and \(\textit {B. japonicum}\) PmtA which depends on the lipid composition, suggesting a dual function of bacterial Pmt enzymes.
• Das pflanzenpathogene Bakterium \(\textit {Agrobacterium tumefaciens}\) und der Pflanzensymbiont \(\textit {Bradyrhizobium japonicum}\) synthetisieren das typisch eukaryotische Membranlipid Phosphatidylcholin (PC) und benötigen PC für eine effiziente Interaktion mit dem Wirt. Beide Organismen stellen PC mittels dreifacher Methylierung des Membranlipids Phosphatidylethanolamin her, über die Reaktionsintermediate Monomethyl-PE und Dimethyl-PE, katalysiert durch Phospholipid \(\it N\)-Methyltransferasen (Pmts). Bakterielle Pmts sind periphere Membranproteine, die reversibel mit der Membran interagieren. Im Rahmen dieser Arbeit wurden die Membranbindemechanismen der Pmt Enzyme aus \(\textit {A. tumefaciens}\) und \(\textit {B. japonicum}\) charakterisiert und Lipidbinderegionen der Proteine identifiziert. Zudem weisen die Ergebnisse dieser Arbeit darauf hin, dass \(\textit {A. tumefaciens}\) und \(\textit {B. japonicum}\) PmtA eine Membran-Remodellierungs-Aktivität besitzen, die von der Lipidzusammensetzung abhängig ist und auf eine duale Funktion dieser Proteine schließen lässt.