Insertion und Oligomerisierung des trypanolytischen Faktors Apolipoprotein L1 (ApoL1) in mitochondrialen Membranen

Es konnte gezeigt werden, dass sich ApoL1 in die mitochondriale Außenmembran einlagert und dort oligomerisiert. Daher besteht die Möglichkeit zur Bildung einer ApoL1-Pore, welche die Diffusion von kleinen Proteinen aus den Mitochondrien ermöglicht, die daraufhin eine Art des programmierten Zelltods auslösen können. Um die Interaktionen des ApoL1 mit Mitochondrien zu charakterisieren, wurde das Modellsystem der Bäckerhefe verwendet. Es zeigte sich, dass ApoL1 in einem dreistufigen Mechanismus in mitochondriale Membranen insertiert. Weiterhin konnte die Topologie des ApoL1 in der mitochondrialen Außenmembran bestimmt werden. Es zeigte sich, dass die Oligomerisierung des ApoL1 von seinem BH3-Motiv abhängig ist. ApoL1 bildet in diesen Membranen hoch dynamische Oligomere von unbestimmter Stöchiometrie, wie sie auch von dem proapoptotischen Protein Bax bekannt sind. Diese Ergebnisse unterstützen die Hypothese eines mitochondrial vermittelten Mechanismus der ApoL1 induzierten Trypanolyse.

Metadaten
Author:	Kristoffer Klewe GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-52973
Referee:	Joachim Rassow ORCiD GND, Christian Herrmann ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2017/07/04
Date of first Publication:	2017/07/04
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2017/05/12
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Tag:	Apolipoprotein AI; Zelltod
GND-Keyword:	Apolipoproteine; Trypanosomiase; Trypanosomen; Mitochondrium; Apoptosis
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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