Biophysikalische Charakterisierung des Faltungsmechanismus der Nore1A SARAH Domäne und des Einflusses des Solvens auf die Bindung von p-Aminobenzamidin an Trypsin

  • Die Faltung von Proteinen und die Bindung von Liganden werden entscheidend durch das umgebende Lösungsmittel Wasser beeinflusst. Daher war es ein Ziel dieser Arbeit den Einfluss der Lösungsmittelumgebung auf die Protein-Ligand-Bindung zu charakterisieren. Als Modellsystem diente die Komplexbildung von Trypsin und seinem Inhibitor p-Aminobenzamidin. Die Auswirkungen von verschiedenen Wasser/Methanol-Gemischen auf die thermodynamischen und kinetischen Parameter dieser Bindung wurden durch Isotherme Titrationskalorimetrie, Fluoreszenztitrationen und Temperatursprungmessungen bestimmt. Ein weiteres Ziel war die Untersuchung der Dimerisierung und Faltung der Nore1A SARAH Domäne. Die Assoziations- und Dissoziationskinetik des Dimers sowie die Faltungskinetik der SARAH Domäne konnte durch Temperatursprungmessungen bestimmt werden und aus den kinetischen Daten ein Modell des Faltungsmechanismus abgeleitet werden.

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Metadaten
Author:Fabian KlumpersGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-53404
Referee:Christian HerrmannORCiDGND, Lars V. SchäferORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2017/07/24
Date of first Publication:2017/07/24
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2017/06/30
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
Tag:Temperatursprungmethode
GND-Keyword:Proteinbindung; Proteinfaltung; Lösungsmitteleffekt; Kinetik; Protein-Protein-Wechselwirkung
Institutes/Facilities:Lehrstuhl für Physikalische Chemie I, Arbeitsgruppe Proteininteraktionen
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht