Analyse des Phosphoproteoms humaner Thrombin-stimulierter Thrombozyten

  • Die hohe klinische Relevanz von arteriellen Thrombosen und das bisher sehr beschränkte Wissen über die zugrundeliegenden Mechanismen auf molekularer Ebene, vor allem die Vorgänge innerhalb der Thrombozyten, zeigen, dass tiefere Einblicke in dieses System wünschenswert sind. Da die reversible Phosphorylierung einen wesentlichen Mechanismus der Signaltransduktion in Thrombozyten darstellt, sollen solche Proteine identifiziert werden, die in Thrombozyten phosphoryliert vorliegen, und deren Phosphorylierungsstellen lokalisiert werden. Nach Auftrennung der Proteine mittels zweidimensionaler Gelelektrophorese (2D-PAGE) wurden die phosphorylierten Proteine autoradiographisch detektiert. Tyrosin phosphorylierte Proteine wurden mittels Immunoblotanalysen zugeordnet. Nach Vergleich des Phosphoproteoms ruhender und mit Thrombin-stimulierter Thrombozyten wurden die differenziellen Proteinspots massenspektrometrisch mittels nano-LC-ESI-MS/MS analysiert und einige Phosphorylierungsstellen lokalisiert.

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Metadaten
Author:Katrin Marcus-AlicORCiDGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-5999
Referee:Helmut E. MeyerGND, Bernhard HovemannGND, Christof WöllORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2003/03/18
Date of first Publication:2003/03/18
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2002/07/09
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Proteomanalyse; Phosphorylierung; Zweidimensionale Elektrophorese; LC-MS; Immunoblot
Institutes/Facilities:Lehrstuhl für Physiologische Chemie
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht