Strukturelle Studien zur Wechselwirkung humaner Rho-Proteine mit Effektoren und Regulatoren

  • Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit der Charakterisierung des Aktivierungs-mechanismus der kleinen GTPase Cdc42 durch den Austauschfaktor SopE von \(\textit {Salmonella typhimurium}\) sowie mit der Regulation der p21-aktivierten Proteinkinase \(\alpha\)PAK durch Cdc42. SopE ist essentiell für die Invasivität von \(\it {Salmonella}\). Die Röntgenkristallstruktur der katalytischen Domäne von SopE im Komplex mit seinem Rho-Zielprotein Cdc42 zeigt, dass SopE keine Strukturähnlichkeiten mit Dbl-homologen eukaryontischen Austauschfaktoren aufweist. Der Mechanismus der Katalyse scheint dagegen ähnlich zu sein. Die p21-aktivierten Kinasen (PAKs) sind an Prozessen der intrazellulären Signalweiterleitung beteiligt. Sie werden durch die Rho-Proteine Cdc42·GTP und Rac1-GTP aktiviert, indem inhibitorische Wechselwirkungen, die zwischen dem regulatorischen Bereich und der katalytischen Domäne von PAK bestehen, unterbrochen werden.

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Metadaten
Author:Gretel BuchwaldGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-5562
Referee:Alfred WittinghoferGND, Hermann LübbertORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2003/03/18
Date of first Publication:2003/03/18
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Date of final exam:2002/07/01
Creating Corporation:Fakultät für Biologie und Biotechnologie
GND-Keyword:Toxin; Protein-Serin-Threonin-Kinasen; Virulenzfaktor; Salmonella typhimurium; Guanosintriphosphatasen
Institutes/Facilities:Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Dortmund, Abteilung "Strukturelle Biologie"
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht