Lipidinteraktion des peroxisomalen PTS-1 Importrezeptors Pex5p

  • In der vorliegenden Arbeit wurden detaillierte Analysen der Lipidbindeeigenschaft des peroxisomalen Protein-Importrezeptors Pex5p unter den Gesichtspunkten der Lipidspezifität, der Lipid-Bindestellen in Pex5p, sowie der Art der Anbindung von Pex5p an Membranen durchgeführt. Es konnte gezeigt werden, dass das lösliche Protein mit Lipiden interagiert (\(\textit {in vivo}\) und \(\textit {in vitro}\)), wobei die Lipidassoziation die Degradation durch Proteasen verhinderte. Durch \(\textit {in vitro}\) Untersuchungen wurden zwei unabhängige Lipid-Bindestellen in H\(\it {s}\)Pex5p identifiziert. \(\textit {In vitro}\) verursachte deren Mutation eine Schwächung der Lipidinteraktion, \(\textit {in vivo}\) wurde der Katalase Import gestört. Phosphatidat hatte einen positiven Einfluss auf die Pex5p-Lipidinteraktion. Der Konsensus für die Pex5p/Pex14p Interaktion wurde zudem weiter verfeinert. Aus den erhaltenen Daten wurde abschließend ein Modell zum Proteinimport in Peroxisomen entwickelt, indem Pex5p eine aktive Rolle als porenbildendes Protein übernimmt.

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Metadaten
Author:Eva HambruchGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-17697
Referee:Wolfgang SchliebsGND, Christian HerrmannORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2006/12/06
Date of first Publication:2006/12/06
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2006/11/10
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Peroxisan; Liposom; Protein-Lipid-Wechselwirkung; Proteintransport
Institutes/Facilities:Institut für Physiologische Chemie
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht