Strukturelle und biochemische Charakterisierung von Kerntransportrezeptoren

Xpo1p ist der Transportrezeptor für den Export von Proteinen mit einem Leucin-reichen Kernexportsignal (NES) aus dem Kern. Die Interaktion mit seinem Substrat wird durch die Interaktion mit dem Guaninnukleotid-bindenden Protein Ran reguliert. Die Komplexbildung im Kern und die –Dissoziation im Zytoplasma werden durch Helferproteine unterstützt. In dieser Arbeit wurde die Interaktion von Xpo1p mit einem NES-Substrat und Ran•GTP sowie mit den Helferproteinen Yrb1p und Yrb2p untersucht. Proteinkristalle vom Komplex aus Xpo1p, einem N-terminal verkürztem Yrb1p-Fragment und RanQ69L•GppNHp wurden erhalten und die Struktur des Komplexes aus \(\Delta\)Yrb1p und RanQ69L•GppNHp mittels Röntgenkristallographie charakterisiert. Basierend auf biochemische Untersuchungen wurde ein Modell für den Dissoziationsmechanismus des Xpo1p•NES-Substrat•Ran•GTP-Komplexes durch Yrb1p aufgestellt, bei dem der N-Terminus von Yrb1p eine wichtige Rolle spielt.

Metadaten
Author:	Insa Berger GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-21909
Referee:	Alfred Wittinghofer GND, Christian Herrmann ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2008/04/12
Date of first Publication:	2008/04/12
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2008/02/28
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:	Ras-Proteine; Proteintransport; Kernproteine; Röntgenkristallographie; Fluoreszenzpolarisation
Institutes/Facilities:	Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Dortmund, Abteilung "Strukturelle Biologie"
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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