Untersuchung von Ras/Effektor-Komplexen mit gezielt veränderten elektrostatischen Eigenschaften

Ras Proteine können zwischen einem GDP-gebundenen inaktiven und einem GTP-gebundenen aktiven Zustand wechseln. Ras GTP kann mit nach geschalteten Effektoren über die RBD (Ras-Bindungsdomäne) wechselwirken wodurch eine Vielzahl von zellulären Prozessen reguliert wird. Die Bindung von Effektor-RBDs an Ras Proteine ist sehr spezifisch und die Beiträge von Enthalpie und Entropie auf die freie Enthalpie der Bindung sind sehr unterschiedlich. Die Beiträge einzelner Aminosäurekontakte konnten bestimmt werden. Basierend auf dem Verständnis von weit-reichenden elektrostatischen Wechselwirkungen wurden gezielt Ras/Effektor-Komplexe mit veränderten Affinitäten hergestellt, da komplementäre elektrostatische Ladungen in der Kontaktfläche von Ras/Effektor-RBD-Komplexen die Assoziation beschleunigen. Die Signalweiterleitung über Ras \(\textit {in vivo}\) ist abhängig von der Affinität und auch von der Assoziationsratenkonstante.

Metadaten
Author:	Christina Kiel GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-8175
Referee:	Alfred Wittinghofer GND, Rolf Heumann ORCiD GND, Martin Feigel GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2003/08/29
Date of first Publication:	2003/08/29
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2003/05/27
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:	Thermodynamik; Kinetik; Proteine; Mutante; Elektrostatik
Institutes/Facilities:	Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Dortmund, Abteilung "Strukturelle Biologie"
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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