Molecular basis for apoptotic Ras signalling through Nore1-MST1 multi-protein complex formation
- Der molekulare Schalter Ras ist zusammen mit Nore1 und der MST1-Kinase in der Lage apoptische Wirkung zu vermitteln. In dieser Arbeit wurde die Wirkung der Assemblierung von MST1 und Nore1 auf den Ras-vermittelten Zelltod mit Hilfe biophysikalischer Methoden charakterisiert. Mit Hilfe von analytischer Gelfiltration, chemischer Vernetzung und dynamischen Lichtstreuung wurde der Grad der Oligomerizierung bestimmt. Durch zeitlich aufgelöste Fluoreszenzspektroskopie konnte die Dynamik der Homo- und Hetero-Oligomerisierung charakterisiert werden und in ein Modell der Signalkaskade integriert werden. Desweiteren wurde die Wirkung der Interaktion mit Nore1 auf die Aktivität des MST1 untersucht. Dabei wurde Nore1 als ein neues Substrat des MST1 definiert. Durch Interaktion von Nore1 mit Ras wird die Phosphorylierung inhibiert. Nore1 kann dementsprechend entweder als ein Adaptorprotein für MST1 oder als Regulator des Zellzyklus dienen.
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| Author: | Agne KoturenkieneGND |
|---|---|
| URN: | urn:nbn:de:hbz:294-24096 |
| Referee: | Christian HerrmannORCiDGND, Rolf HeumannORCiDGND |
| Document Type: | Doctoral Thesis |
| Language: | English |
| Date of Publication (online): | 2008/12/12 |
| Date of first Publication: | 2008/12/12 |
| Publishing Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek |
| Granting Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie |
| Date of final exam: | 2008/12/08 |
| Creating Corporation: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
| GND-Keyword: | Ras; Apoptosis; STE20-like-Kinasen; Oligomerisation; Zellzyklus |
| Dewey Decimal Classification: | Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie |
| faculties: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
| Licence (German): |  Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht |
