Simulationen zur Struktur und Funktion heptahelikaler Transmembranproteine

In dieser Arbeit wurden Modelle von G-Protein gekoppelten Rezeptoren (GPCR) und mikrobiellen Rhodopsinen mittels Molekulardynamik(MD)-Simulationen untersucht. Ein Verfahren zu Erstellung von für MD-Simulationen geeigneten GPCR-Homologiemodellen wurde entwickelt und am Beispiel von Rhodopsin und dem \(\beta_{2}\)-adrenergen Rezeptors validiert. Modelle der olfaktorischen Rezeptoren hOR2AG1 und hOR51E2 wurden erstellt. Die Ligandenbindestelle und der Ligandenspezifitätsfilter von hOR2AG1 wurden ermittelt. An hOR51E2 wurde die Einbindung von \(\beta\)-Ionon untersucht. In dynamischen Modellen mikrobieller Rhodopsine wurde die Verteilung interner Wassermoleküle analysiert: Für die Protonenabgabegruppe von Bakteriorhodopsin zeigte sich ein direktionaler Abgabemechanismus vergleichbar einer elektronischen Diode. Ein Protonenleiter aus Wassermolekülen zwischen Asp96 und Lys216 konnte identifiziert werden. Dynamische Modelle von Channelrhodopsin I zeigten einen möglichen proteininternen Protonenleiter.

Metadaten
Author:	Steffen Wolf GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-27119
Referee:	Klaus Gerwert ORCiD GND, Christian Herrmann ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2010/01/03
Date of first Publication:	2010/01/03
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2009/09/25
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:	Molekulardynamik; Wirkstoff-Rezeptor-Bindung; Geruchssinn; Wassermolekül; Bakteriorhodopsin
Institutes/Facilities:	Lehrstuhl für Biophysik
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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