Biochemische und biophysikalische Charakterisierung von MST1- und NORE1-Komplexen

  • Die Aktivität von MST1 wird hauptsächlich von Proteinen aus der RASS-Familie reguliert, zu denen auch NORE1 gehört. Über ihre SARAH-Domänen interagieren NORE1 und MST1 miteinander. Da NORE1 sowohl an MST1 als auch an RAS bindet, wird die Aktivierung von MST1 möglicherweise durch RAS kontrolliert. Wichtig für das Verständnis des Aktivierungsmechanismus von MST1 ist die Kenntnis der Komplexzusammensetzung von NORE1- und MST1- Homo- und Heterooligomeren und die Klärung der Frage, ob NORE1, MST1 und RAS einen ternären Komplex bilden. Den Ergebnissen von Densitometrie- und Vernetzungsexperimenten nach zu urteilen, erlauben die SARAH-Domänen von NORE1 und MST1 die Bildung von nur Homo- bzw. Heterodimeren. Die Ergebnisse von Affinitätschromatographie-Experimenten deuten darauf hin, dass NORE1, MST1 und RAS keinen ternären Komplex bilden. Den Ergebnissen von DLS-, CD- und DSC-Experimenten und Trübungsassays zufolge, liegt die autoinhibitorische Domäne von MST1 fast vollständig ungefaltet vor.

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Metadaten
Author:Cihan MakbulGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-27562
Referee:Christian HerrmannORCiDGND, Raphael StollORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2010/02/17
Date of first Publication:2010/02/17
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2009/12/18
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Ras; Apoptosis; Carcinogenese; STE20-like-Kinasen; Proteinfaltung
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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