Untersuchungen zur Ubiquitinylierung des PTS1-Rezeptors Pex5p im Rahmen des peroxisomalen Matrixproteinimports in der Hefe Saccharomyces cerevisiae

  • Die Translokation von Proteinen aus dem Zytosol in die peroxisomale Matrix erfolgt größtenteils Pex5p-abhängig. Pex5p wird im Rahmen des Rezeptorzyklusses an der peroxisomalen Membran durch die Anbindung von Ubiquitin unterschiedlich modifiziert, was zum einen die Degradation falsch gefalteter Proteine und zum anderen die Wiederverwertung des PTS1-Rezeptors zur Folge hat. Hier wurde anhand des Modellsystems der Bäckerhefe Saccharomyces cerevisiae die Ubiquitinylierung des Pex5p näher untersucht. Mittels Membransedimentation wurde das Konstrukt Pex5p [1-313] als kleinstes, noch die peroxisomale Membran erreichende Protein identifiziert. Weiter konnte gezeigt werden, dass Pex5p [1-313] das kleinste noch ubiquitinylierte Fragment darstellt. Nach Einbringen von Punktmutationen in das Pex5p mit dem Austausch von einzelnen Lysinen gegen Arginin zeigte die Doppelmutation der Lysine 18 und 24 keine Polyubiquitinylierung. Daher stellen diese Aminosäuren die Ziele der Polyubiquitinylierung dar.

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Metadaten
Author:Christoph DenterGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-28692
Referee:Ralf ErdmannORCiDGND, Joachim RassowORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2010/07/22
Date of first Publication:2010/07/22
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Medizinische Fakultät
Date of final exam:2010/06/08
Creating Corporation:Medizinische Fakultät
GND-Keyword:Zellweger-Syndrom; Proteintransport; Bäckerhefe; Ubiquitin; Lysin
Institutes/Facilities:Institut für Physiologische Chemie, Abteilung Systembiochemie
Dewey Decimal Classification:Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften / Medizin, Gesundheit
faculties:Medizinische Fakultät
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht