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Andreas Kerstan

• Am Beispiel der Homodimerisierung von hGBP1 soll ein Einblick in die Möglichkeiten der Biosensorik und die kontrollierte Herstellung von Oberflächen gegeben werden. Der Nachweis von Biomolekülen über maßgeschneiderte Sensoroberflächen ist hierbei ein bedeutender Anwendungsbereich. Gerade aus pharmakologischer Sicht ist die Aufklärung der Struktur und Funktion von Proteinen und die Wechselwirkung mit anderen Proteinen von Bedeutung, um gezieltes \(\textit {Drug Design}\) durchzuführen. Bei der Herstellung von Implantaten in der Medizintechnik hat man oft mit dem Problem einer Immunabwehrreaktion des Körpers zu kämpfen. Auf den Implantaten bilden sich unerwünschte Biofilme, die den Einheilungserfolg negativ beeinträchtigen können. Diese Problematik wurde zum Anlass genommen, biomimetische proteinresistente Oberflächen auf der Basis von Peptiden zu schaffen und die proteophoben sowie strukturellen Eigenschaften dieser Peptidthiol-SAMs herauszuarbeiten.
• Using the protein hGBP1 and its ability to form homodimers this thesis aims at delivering insight into the high potential of biosensory applications and the controlled fabrication of surfaces with desired properties. The specific detection of biomolecules via tailored surfaces is a major application in this context. Especially from pharmacological point of view the elucidation of structure and function of proteins and their interaction with other proteins is of crucial interest for directed drug design. Another aspect of this thesis was the development and structural characterization of protein-resistant surfaces on the basis of peptides. Due to immunoreactions undesirable biofilms are often formed on implants or contact lenses, which hamper osseointegration. This complex of problems prompted the fabrication of biomimetic surfaces on the basis of peptides in order to investigate the proteophobic and structural properties of these peptide thiol SAMs.