Strukturelle und funktionale Charakterisierung der Tandemdomäne PDZ2/3 der PTP-BL

  • Die PTP-BL verfügt neben weiteren Interaktionsmotiven über fünf PDZ-Domänen. In der vorliegenden Arbeit wurden die funktionalen und strukturellen Eigenschaften der Tandemdomäne PDZ2/3 untersucht. Zur funktionalen Charakterisierung der PDZ2/3 wurden die K\(_{D}\)-Werte der PDZ2 sowie der PDZ2/3 mit den Peptiden APC und PRK2 mittels NMR-Spektroskopie bestimmt. Die Arbeit belegt, dass PRK2 ein weiterer Bindungspartner der PDZ2 ist. Weiterhin zeigen die Ergebnisse, dass die Anwesenheit der PDZ3 das Bindungsverhalten der PDZ2, bedingt durch einen allosterischen Effekt, positiv beeinflusst. Darüber hinaus bindet die PDZ2 als Teil der PDZ2/3 selektiv Klasse I-Liganden. Die strukturelle Charakterisierung der PDZ2/3 ergab, dass die Domänen in der freien Form nicht in Kontakt stehen, während sie in der Komplexform über eine Wechselwirkungsfläche in Kontakt stehen, was zu einem allosterischen Effekt führt. Daraus resultiert ein Gesamtmodell der PDZ1-3, das die zentrale Rolle der PDZ2-Domäne verdeutlicht.

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Metadaten
Author:Markus DicksGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-31650
Referee:Raphael StollORCiDGND, Christian HerrmannORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2011/09/29
Date of first Publication:2011/09/29
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2010/09/24
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Signaltransduktion; Allosterie; Adenomatous-polyposis-coli-Protein; Protein; NMR-Spektroskopie
Institutes/Facilities:Lehrstuhl für Biochemie II, Biomolekulare NMR-Spektroskopie
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht