Biochemische und zellbiologische Charakterisierung humaner Isoformen katalytischer Untereinheiten der cAMP-abhängigen Proteinkinase (PKA)

In dieser Arbeit wurden die humane PrKX und die spermaspezifische PKA-Cas charakterisiert. Zur biochemischen Charakterisierung von PKA-Cas wurde die Expression und Reinigung von aktivem rekombinanten Protein in E. coli etabliert. Im Vergleich zu PKA-Ca wurden keine gravierenden Unterschiede im Bindungsverhalten an physiologische Inhibitoren festgestellt. Bei Untersuchungen zur Einordnung von PrKX in zelluläre Signaltransduktionswege konnte in vitro PDK1 als "upstream" Kinase von PrKX identifiziert werden. Als weitere potentielle Substrate von PrKX wurden humane RIIb, CREB und fetales bzw. adultes tau Protein identifiziert. In vivo konnte PrKX mittels hoch spezifischer Antikörper in HEK293 Zellen detektiert werden. Immunfluoreszenzaufnahmen zeigten zudem die zytoplasmatische Verteilung von endogener und rekombinanter PrKX in diesen Zellen.

Metadaten
Author:	Heidrun van den Boom GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-9512
Referee:	Friedrich W. Herberg GND, Günther Boheim GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2004/01/07
Date of first Publication:	2004/01/07
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Date of final exam:	2003/12/15
Creating Corporation:	Fakultät für Biologie und Biotechnologie
GND-Keyword:	Phosphorylierung; Aktivierung (Chemie); Immunfluoreszenz; Zellkultur; Proteinkinasen
Institutes/Facilities:	Lehrstuhl für Physiologische Chemie I, Abteilung Biochemie Supramolekularer Systeme
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:	Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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