Die biochemische Analyse der Proteinacetylierung am Beispiel des HIV-1 Tat Proteins
- Das HIV-1 Transaktivatorprotein Tat reguliert die transkriptionelle Aktivität des integrierten HIV-1 Provirus. Dazu wird Tat durch die Acetyltransferase p300/CBP an Lysin 50 acetyliert. Mit Hilfe von proteinanalytischen Methoden wie Massenspektrometrie, proteolytischem Verdau und Edman Sequenzierung wurde bestätigt, dass Lysin 50 die einzige Acetylierungsstelle von p300/CBP in Tat ist. Durch Analyse von Tat Mutantenpeptiden in Kombination mit transienten Transfektionsstudien und statistischer Auswertung von p300/CBP Substratproteinsequenzen konnten die für diese Modifikation kritischen Aminosäuren charakterisiert und zu potentiellen Substratsequenzen kombiniert werden. Datenbanksuchen mit diesen Sequenzen führten zur Identifizierung neuer Substrate von p300/CBP. Zusätzlich wurde gezeigt, dass Lysin 50 in Tat auch von der Acetylransferase pCAF acetyliert wird, und dass Cysteine unabhängig von der Peptidsequenz nichtenzymatisch acetyliert werden.
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| Author: | Wilma DormeyerGND |
|---|---|
| URN: | urn:nbn:de:hbz:294-10600 |
| Referee: | Helmut E. MeyerGND, Rolf HeumannORCiDGND |
| Document Type: | Doctoral Thesis |
| Language: | German |
| Date of Publication (online): | 2004/06/22 |
| Date of first Publication: | 2004/06/22 |
| Publishing Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek |
| Granting Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie |
| Date of final exam: | 2004/02/27 |
| Creating Corporation: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
| GND-Keyword: | Proteine; Posttranslationale Änderung; Acetylierung; Massenspektrometrie; Edman-Abbau |
| Dewey Decimal Classification: | Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie |
| faculties: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
| Licence (German): |  Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht |
