Strukturelle Charakterisierung der PDZ3-Domäne der PTP-BL und des Komplexes aus PDZ3-Domäne und dem carboxy-terminalen Dodecapeptid der PRK2

PDZ-Domänen sind weit verbreitete globuläre Protein-Protein-Interaktionsdomänen, die bevorzugt kurze, lineare, meist carboxy-terminale Motive ihrer Ligandproteine selektiv erkennen und binden können. Sie weisen eine konservierte \(\alpha\) / \(\beta\)-Faltung, bestehend aus fünf bis sechs \(\beta\)-Faltblattsträngen und zwei \(\alpha\)-Helices, auf, und binden ihre Liganden in einer Furche zwischen \(\beta\)B-Strang und \(\alpha\)B-Helix. Essentiell für die Interaktion sind die vier carboxy-terminalen Aminosäuren des Bindungsmotivs des Liganden. In der vorliegenden Arbeit konnte die Struktur der PDZ3-Domäne der PTP-BL sowohl in der Peptid-freien Apoform als auch in der Komplexform gelöst werden. Als Ligand wurde ein Dodecapeptid verwendet, welches den Carboxy-Terminus des natürlichen Liganden der PDZ3-Domäne der PTP-BL, der PRK2, nachahmt.

Metadaten
Author:	Gerd Kock GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-37567
Referee:	Raphael Stoll ORCiD GND, Christian Herrmann ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2013/05/29
Date of first Publication:	2013/05/29
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2011/12/16
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:	NMR-Spektroskopie; Struktur; Multiproteinkomplex; Ligand (Biochemie); Interaktion
Institutes/Facilities:	Lehrstuhl Biochemie II, Arbeitsgruppe Biomolekulare NMR-Spektroskopie
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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