Strukturelle Charakterisierung der PDZ3-Domäne der PTP-BL und des Komplexes aus PDZ3-Domäne und dem carboxy-terminalen Dodecapeptid der PRK2
- PDZ-Domänen sind weit verbreitete globuläre Protein-Protein-Interaktionsdomänen, die bevorzugt kurze, lineare, meist carboxy-terminale Motive ihrer Ligandproteine selektiv erkennen und binden können. Sie weisen eine konservierte \(\alpha\) / \(\beta\)-Faltung, bestehend aus fünf bis sechs \(\beta\)-Faltblattsträngen und zwei \(\alpha\)-Helices, auf, und binden ihre Liganden in einer Furche zwischen \(\beta\)B-Strang und \(\alpha\)B-Helix. Essentiell für die Interaktion sind die vier carboxy-terminalen Aminosäuren des Bindungsmotivs des Liganden. In der vorliegenden Arbeit konnte die Struktur der PDZ3-Domäne der PTP-BL sowohl in der Peptid-freien Apoform als auch in der Komplexform gelöst werden. Als Ligand wurde ein Dodecapeptid verwendet, welches den Carboxy-Terminus des natürlichen Liganden der PDZ3-Domäne der PTP-BL, der PRK2, nachahmt.
Author: | Gerd KockGND |
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URN: | urn:nbn:de:hbz:294-37567 |
Referee: | Raphael StollORCiDGND, Christian HerrmannORCiDGND |
Document Type: | Doctoral Thesis |
Language: | German |
Date of Publication (online): | 2013/05/29 |
Date of first Publication: | 2013/05/29 |
Publishing Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek |
Granting Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie |
Date of final exam: | 2011/12/16 |
Creating Corporation: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
GND-Keyword: | NMR-Spektroskopie; Struktur; Multiproteinkomplex; Ligand (Biochemie); Interaktion |
Institutes/Facilities: | Lehrstuhl Biochemie II, Arbeitsgruppe Biomolekulare NMR-Spektroskopie |
Dewey Decimal Classification: | Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie |
faculties: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
Licence (German): | Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht |