Synthese und Charakterisierung cyclisch disulfidverbrückter Modellpeptide

  • In der vorliegenden Arbeit wurden verschiedene cyclische disulfidverbrückte Tetrapeptide mit der Sequenz -Cys-Pro-X-Cys- (X = Gly, D-Leu, L-Leu, D-Val oder L-Val) im präparativen Maßstab synthetisiert und charakterisiert. Die Verwendung komplementärer spektroskopischer Methoden wie der Röntgenstrukturanalyse, NMR-, IR- und UV-CD-Spektroskopie in Kombination mit MD-Simulationen erlaubten es, ein möglichst vollständiges Bild der cyclischen Tetrapeptide in Bezug auf ihre Konformation und Dynamik zu erhalten. Auf diese Weise konnte gezeigt werden, dass die Einführung von Aminosäuren unterschiedlicher Größe und Konfiguration zwei wichtige Parameter zur Modifizierung des Peptidrückgrats darstellen, wobei die Konfiguration eine übergeordnete Rolle einnimmt.

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Metadaten
Author:Fee LiGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-37880
Subtitle (German):Konformations- und Dynamikstudien
Referee:Wolfram SanderORCiDGND, Martin FeigelGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2013/07/02
Date of first Publication:2013/07/02
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2013/05/31
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Synthese; Cyclopeptide; Kristallstruktur; Lösungsmittel; NMR-Spektroskopie
Institutes/Facilities:Lehrstuhl für Organische Chemie II
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht