Massenspektrometrische Analyse des Prenyloms

  • In dieser Studie wurden zum ersten Mal die prenylierten Peptide von sieben verschiedenen Rab-Proteinen (drei farnesylierbare, eins einfach geranylgeranylierbar und drei doppelt geranylgeranylierbare) mittels HPLC von den nicht prenylierten Peptiden getrennt und anschließend tandemmassenspektrometrisch untersucht. Die Analysen haben ergeben, dass prenylierte Peptide später eluieren als die unprenylierten und daher massenspektrometrisch identifiziert werden können, selbst wenn sie niedrig abundant sind. Daher war es möglich, prenylierte Peptide in einem komplexen Gemisch von bis zu \(\mu\)g HeLa-Proteinen ohne eine vorherige Anreicherung zu detektieren. Weil die Wechselwirkung der Peptide mit der Umkehrphase umso stärker ist, je länger die Prenylkette ist beziehungsweise je mehr Prenylketten an einem Peptid assoziiert sind, eluieren die prenylierten Peptide gemäß den Erwartungen in dieser Reihenfolge: farnesyliert, einfach geranylgeranyliert und doppelt geranylgeranyliert.

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Metadaten
Author:Marina Wotske
URN:urn:nbn:de:hbz:294-38947
Referee:Stephan HahnORCiDGND, Dirk WoltersGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2013/11/13
Date of first Publication:2013/11/13
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2013/09/18
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Massenspektrometrie; Geranyl-Transferase (Geranyl-trans-Transferase); HPLC; Proteom; Posttranslationale Änderung
Institutes/Facilities:Lehrstuhl für Analytische Chemie, Arbeitsgruppe Biomolekulare Massenspektrometrie
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht