Bioinformatische Verfahren zur Analyse von Primärstrukturinformation mittels massenspektrometrischer Daten in der Proteomanalyse

  • Die für Proteomstudien benötigte automatische Hochdurchsatzidentifikation von Peptidmassenspektren erreicht derzeit nicht einen mit der manuellen Einzelanalyse vergleichbaren Qualitätsstandard. Bei sog. Peptide Mass Fingerprint (PMF)-Datensätzen bedingen unzureichende Präprozessierung der Spektren und uneffektive Evaluation niedrige Identifikationsraten. Auch auf der Ebene von sog. Peptide Fragmentation Fingerprint (PFF)-Daten bleibt eine große Anzahl der MS/MS Spektren unerklärt, selbst nach erfolgreicher Proteinidentifikation. Viele dieser Spektren enthalten wichtige Informationen über die analysierten Proteine (z.B. posttranslationale Modifikationen). Im Rahmen dieser Arbeit wurden verschiedene Algorithmen entwickelt, um die derzeitigen Limitationen in der Interpretation von Massenspektren zu überwinden. Es konnte gezeigt werden, daß durch die Verwendung von geeigneten Algorithmen die Identifikationsrate ungeklärter Peptidmassenspektren deutlich gesteigert werden kann.

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Metadaten
Author:Daniel ChamradGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-11916
Referee:Helmut E. MeyerGND, Christian HerrmannORCiDGND, Wolfgang SchuhmannORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2005/01/10
Date of first Publication:2005/01/10
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2004/06/16
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Bioinformatik; Massenspektrometrie; Proteom; Posttranslationale Änderung; Datenanalyse
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht