Membraninteraktionen von großen Dynamin-verwandten GTPasen

  • Die Dynamin-verwandten GTPasen sind an vielfältigen Prozessen der Membranfusion und -Abschnürung beteiligt. Hydrolyse von GTP dient dabei der Regulation und als treibende Kraft der Fusion bzw. Abschnürung. Ziel dieser Arbeit war die Charakterisierung der membranständigen GTPase Atlastin 1 und die Untersuchung des Zusammenhangs zwischen Membranassoziation und GTP-Hydrolyse des farnesylierten humanen Guanylat bindenden Proteins 1 (hGBP1). Durch Etablierung einer Reinigung von Atlastin 1 nach heterologer Expression konnte die Grundlage für weitere biophysikalische Charakterisierung gelegt werden. Anhand biophysikalischer Untersuchungen konnte gezeigt werden, dass es bei farnesyliertem hGBP1 einen funktionellen Zusammenhang zwischen Komplexbildung, GTP-Hydrolysegeschwindigkeit und Produktbildung gibt. Membranassoziation von hGBP1 verändert den Verlauf der Produktbildung und die Hydrolysegeschwindigkeit und unterdrückt die Bildung von Komplexen von hGBP1.

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Metadaten
Author:Christine DovengerdsGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-42372
Referee:Christian HerrmannORCiDGND, Gerrit J. K. PraefckeGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2014/10/02
Date of first Publication:2014/10/02
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2013/08/16
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Membran; Posttranslationale Änderung; Protein-Protein-Wechselwirkung; Guanosintriphosphatasen; Polymerisation
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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