Structural dynamics and implications for dimer formation of human guanylate-binding protein 1

Das Interferon-\(\gamma\)-induzierte humane Guanylat-bindende Protein 1 (hGBP1) gehört zu den großen GTPase und ist Mitglied der Dynamin-Superfamilie. Die Kristallstruktur des monomeren Proteins und des Dimers der isolierten G-Domänen steht zur Verfügung. Die durch GTP-Bindung induzierte Oligomerisierung ist mit erheblichen Konformationsänderungen verbunden. In dieser Doktorarbeit wurde die Bildung von hGBP1-Homokomplexen mittels Förster-Resonanz-Energie-Transfer (FRET) u.a. unter Einzelmolekülbedingungen und Elektronen-Spin-Resonanz (ESR) untersucht. Eine selektive Fluoreszenzmarkierung ermöglichte die Bestimmung von intra- und intermolekularen Distanzänderungen im Verlauf der GTP-Hydrolyse. Unter Vorgabe der experimentell bestimmten Distanzen wurden auf Basis der monomeren Kristallstrukturkoordinaten molekular-dynamische Simulationen durchgeführt.

Metadaten
Author:	Carola Sophie Hengstenberg GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-42855
Referee:	Christian Herrmann ORCiD GND, Raphael Stoll ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	English
Date of Publication (online):	2015/02/05
Date of first Publication:	2015/02/05
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2013/07/26
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:	Fluoreszenz-Resonanz-Energie-Transfer; Guanosintriphosphatasen; Elektronenspinresonanz; Molekulardynamik; Oligomerisation
Institutes/Facilities:	Lehrstuhl für Physikalische Chemie I
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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