Untersuchungen zur Interaktion von humanem Ras und Rap mit regulatorischen Proteinen

  • Die vorliegende Dissertation zeigt die Verwendung von kovalent und ortsspezifisch gekoppelten Fluoreszenzsonden an Ras und Rap zur Analyse der Interaktion mit Bindungspartnern. Die fluoreszenten Protein-Varianten wurden auf Signalgebung für die Bindung an Interaktionspartner getestet und die Bindung detailliert charakterisiert. Epac1 ist ein durch cAMP regulierter Guaninnukleotid-Austauschfaktor für die kleine Ras-ähnliche GTPase Rap1. Die Bindung von cAMP und fluoreszenten cAMP-Analoga an die cAMP-Bindungsdomäne wurde mittels Fluoreszenzspektroskopie untersucht. Die Untersuchung der Aktivierung von Epac zeigt, daß Bindung zyklischer Nukleotide und Aktivierung der GEF-Aktivität voneinander entkoppelt werden können. Dies ist die Grundlage zur gezielten Entwicklung spezifischer Inhibitoren (und auch Aktivatoren) von Epac.

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Metadaten
Author:Astrid Ursula KrämerGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-4261
Referee:Alfred WittinghoferGND, Günther BoheimGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2003/03/18
Date of first Publication:2003/03/18
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Date of final exam:2002/01/10
Creating Corporation:Fakultät für Biologie und Biotechnologie
GND-Keyword:Fluoreszenzmarkierung; Ras-Proteine; Guanosintriphosphatasen; Cyclo-AMP; Guanin / Nukleotide / Austausch
Institutes/Facilities:Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Dortmund, Abteilung "Strukturelle Biologie"
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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