Strukturelle und funktionelle Charakterisierung des Uhrenproteins PERIOD

  • Die Funktionsweise biologischer Uhren beruht auf komplexen molekularen Mechanismen, zu denen u.a. rhythmische Expression, intrazelluläre Lokalisation, Heterodimerisierung sowie durch Licht, Phosphorylierung und Ubiquitinierung regulierte Abbauprozesse zählen. Besondere Bedeutung kommt dabei der spezifischen Interaktion von Uhrenproteinen untereinander zu. Die Kenntnis über die dreidimensionale Struktur der Uhrenproteine ist eine Voraussetzung, um die molekularen Mechanismen der inneren biologischen Uhr zu verstehen. In der vorliegenden Arbeit wurde deshalb die dreidimensionale Struktur des Uhrenproteins PERIOD aus dem Modellorganismus \(\textit {Drosophila melanogaster}\) (Fruchtfliege) bestimmt. Anhand dieser wurden Punktmutanten erzeugt und charakterisiert um den einzelnen Aminosäuren bzw. Bereichen im Protein Funktionen zuzuordnen. Damit war es möglich, die Modelle, die die circadiane Uhr beschreiben, zu überprüfen bzw. dahingehend zu modifizieren, dass diese mit der Struktur im Einklang standen.

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Metadaten
Author:Özkan Yildiz
URN:urn:nbn:de:hbz:294-9695
Referee:Alfred WittinghoferGND, William S. SheldrickGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2004/01/22
Date of first Publication:2004/01/22
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2003/07/22
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Biologische Uhr; Tagesrhythmus; Kristallstruktur; Röntgenkristallographie; Strukturaufklärung
Institutes/Facilities:Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Dortmund, Abteilung "Strukturelle Biologie"
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht