RNA/Protein & Protein/Protein-Interaktionen innerhalb des U11/U12 di-snRNP Partikels des U12-abhängigen Spleißosoms aus HeLa-Zellen

Im U12-abhängigen Spleißosom interagieren die Ribonukleoproteine (snRNPs) U11 und U12 in Form eines di-Partikels mit der prä-mRNA, wobei die Erkennung und die Paarung der Spleißstellen simultan erfolgen. Die vorliegende Arbeit liefert wichtige Einblicke in die Bildung und die Architektur des humanen U11/U12 di-Partikels. So konnte gezeigt werden, dass das U11/U12-65K Protein über das C-terminale RNA-Erkennungsmotiv direkt an die 3'-Hälfte der U12 snRNA bindet. In diesem Kontext wird ein alternatives Modell zur Sekundärstruktur der U12 snRNA bezüglich der 3'-Hälfte vorgestellt. Über den Aminoterminus interagiert das 65K Protein mit dem U11-assoziierten 59K Protein. Aufgrund dieser dualen Bindungsaktivität stellt das 65K Protein vermutlich eine Hauptkomponente der molekularen Brücke dar, welche zur Paarung der Spleißstellen von U12-Introns führt. Darüber hinaus beschreibt diese Arbeit neue Erkenntnisse bezüglich der evolutionären Beziehung zwischen den U2- und U12-abhängigen Spleißosomen.

Metadaten
Author:	Heike Benecke ORCiD GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-13536
Referee:	Hanns Hatt GND, Gerhard Link ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2005/07/21
Date of first Publication:	2005/07/21
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Date of final exam:	2004/12/17
Creating Corporation:	Fakultät für Biologie und Biotechnologie
GND-Keyword:	RNS-Spleißen; Small nuclear RNP; Small nuclear RNA; Spleißfaktor; RNS-Bindungsproteine
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:	Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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