Identifizierung von Proteinen, die mit Komponenten der humanen NO/cGMP-vermittelten Signaltransduktionskaskade interagieren

  • Phosphodiesterasen bauen cGMP ab und kontrollieren damit die intrazelluläre cGMP-Konzentration. cGMP ist ein wichtiges Signalmolekül, das z. B. die Relaxation glatter Gefäßmuskulatur vermittelt. Innerhalb der NO/cGMP-Signaltransduktionskaskade wurde bereits eine Kolokalisation von NO-Synthase und NO-sensitiver Guanylyl Cylcase beschrieben. Entsprechende Interaktionspartner, die eine Lokalisierung der Phosphodiesterase vermitteln, fehlen jedoch bisher. Im Rahmen dieser Arbeit wurde nach Proteinen gesucht, die mit humanen, cGMP-abbauenden Phosphodiesterasen interagieren. Mit dem Hefe-2-Hybrid-System identifizierte putative Interaktionspartner der PDE5 konnten in einem anderen Expressionssystem nicht bestätigt werden. Die Suche wurde in cDNA-Banken anderer Gewebe fortgeführt, und auf die humanen cGMP-abbauenden Phosphodiesterasen 1, 10 und 11 ausgeweitet; auch hier konnte jedoch kein Interaktionspartner identifiziert werden.

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Metadaten
Author:Anke BiewaldGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-13660
Referee:Doris KoeslingGND, Christian H.R. WetzelORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2005/07/26
Date of first Publication:2005/07/26
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Date of final exam:2005/06/20
Creating Corporation:Fakultät für Biologie und Biotechnologie
GND-Keyword:Kardiovaskuläres System; Zellkompartimentierung; Protein-Protein-Wechselwirkung; Cyclisches Nucleotid Phosphodiesterase (3,5-); Yeast-Two-Hybrid-System
Institutes/Facilities:Institut für Pharmakologie und Toxikologie
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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