Molecular mechanisms of human guanylate-binding protein complexes

Die Familie der guanylat-bindenden Proteine (hGBPs) bildet ein Netzwerk in der Zelle und spielt eine Schlüsselrolle in der zellulären Antwort gegen Viren, wobei die genauen Mechanismen noch nicht verstanden sind. Die hGBPs zählen zu den großen GTPasen und einige ihrer anti-viralen Effekte basieren auf der GTP-Hydrolyse-gekoppelten Oligomerisation der hGBPs. Dieser Oligomerisations-Mechanismus wurde in der vorliegenden Arbeit mit biochemischen und biophysikalischen Methoden untersucht. Die Arbeit zeigt zum ersten Mal, dass die Isoformen hGBP-1 und hGBP-5 ohne Isoprenylierung während der GTP-Hydrolyse bzw. der GTP-Bindung ausschließlich zwischen Monomeren und Dimeren zirkulieren. Neben den Homo-Dimeren von hGBP-1 und hGBP-5 und deren Hetero-Dimer werden auch die Polymere von isoprenyliertem hGBP-1 quantifiziert. Die resultierenden Affinitäten und Dynamiken dieser Dimere und Polymere bilden die molekulare Basis für das Verständnis der biologischen Funktion des hGBP-Netzwerks.

Metadaten
Author:	Miriam Kutsch ORCiD GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-61524
Referee:	Christian Herrmann ORCiD GND, Nils Metzler-Nolte ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	English
Date of Publication (online):	2018/10/10
Date of first Publication:	2018/10/10
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2017/07/07
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:	GTP-bindende Proteine; Oligomerisation; Dimerisierung; Kinetik; Fluoreszenz-Resonanz-Energie-Transfer
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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