Charakterisierung des Redoxzustandes von Titin und Bedeutung der Titinoxidation für die Eigenschaften entfalteter Titindomänen
- Oxidativer Stress ist vermutlich maßgeblich an der Pathogenese verschiedener Herz- und Skelettmuskelerkrankungen beteiligt. Unter oxidativem Stress werden u.a. kontraktile und regulatorische Proteine des Sarkomers oxidiert, was zu einer Beeinträchtigung der Muskelfunktion führen kann. Eines dieser Proteine ist das riesige Titin in den Sarkomeren quergestreifter Muskeln. In dieser Arbeit wurden im Titin bei oxidativem Stress und bei einer Dehnung des Herz- und Skelettmuskels eine höhere Oxidation im elastischen I-Band-Titin im Vergleich zum unelastischen A-Band-Titin nachgewiesen. Anhand von rekombinanten Ig-Domänen wurde das Vorhandensein von verborgenen Cysteinen im Titin nachgewiesen, die erst bei der Entfaltung der Ig-Domäne exponiert und oxidiert wurden. Dieses Ergebnis impliziert, dass die stärkere Oxidation des I-Band-Titins bei einer Dehnung des Muskels durch eine gehäufte Entfaltung der Ig-Domänen ausgelöst wurde.
Author: | Martin BreitkreuzGND |
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URN: | urn:nbn:de:hbz:294-61761 |
Referee: | Wolfgang LinkeGND, Raphael StollORCiDGND |
Document Type: | Doctoral Thesis |
Language: | German |
Date of Publication (online): | 2018/11/08 |
Date of first Publication: | 2018/11/08 |
Publishing Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek |
Granting Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie |
Date of final exam: | 2017/10/20 |
Creating Corporation: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
GND-Keyword: | Titin; Oxidativer Stress; Muskeldehnung; Proteinfaltung; Domäne (Biochemie) |
Dewey Decimal Classification: | Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie |
faculties: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
Licence (German): | Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht |