Charakterisierung des Redoxzustandes von Titin und Bedeutung der Titinoxidation für die Eigenschaften entfalteter Titindomänen

  • Oxidativer Stress ist vermutlich maßgeblich an der Pathogenese verschiedener Herz- und Skelettmuskelerkrankungen beteiligt. Unter oxidativem Stress werden u.a. kontraktile und regulatorische Proteine des Sarkomers oxidiert, was zu einer Beeinträchtigung der Muskelfunktion führen kann. Eines dieser Proteine ist das riesige Titin in den Sarkomeren quergestreifter Muskeln. In dieser Arbeit wurden im Titin bei oxidativem Stress und bei einer Dehnung des Herz- und Skelettmuskels eine höhere Oxidation im elastischen I-Band-Titin im Vergleich zum unelastischen A-Band-Titin nachgewiesen. Anhand von rekombinanten Ig-Domänen wurde das Vorhandensein von verborgenen Cysteinen im Titin nachgewiesen, die erst bei der Entfaltung der Ig-Domäne exponiert und oxidiert wurden. Dieses Ergebnis impliziert, dass die stärkere Oxidation des I-Band-Titins bei einer Dehnung des Muskels durch eine gehäufte Entfaltung der Ig-Domänen ausgelöst wurde.

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Metadaten
Author:Martin BreitkreuzGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-61761
Referee:Wolfgang LinkeGND, Raphael StollORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2018/11/08
Date of first Publication:2018/11/08
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2017/10/20
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Titin; Oxidativer Stress; Muskeldehnung; Proteinfaltung; Domäne (Biochemie)
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht