Funktionelle Analyse der modularen Autolysine bei Staphylokokken

  • Autolysine sind für die Zellteilung wichtige, zellwandassoziierte Proteine, die bei allen Staphylokokken einen ähnlichen Aufbau besitzen. Sie bestehen aus einer Amidase und einer Glucosaminidase, die durch drei lange Repeats miteinander verbunden sind und die Zellwand an verschiedenen Stellen spalten. In dieser Arbeit sollten die Funktionen der einzelnen Domänen, in Bezug auf Clusterauflösung, Autolyse und Bindung an Matrixproteine, mit Hilfe rekombinanter Proteinen von verschiedenen Staphylokokken geklärt werden. Mit einer Autolysin-negativen Mutante und den enymatischen Domänen von \(\textit {S. saprophyticus}\) und \(\textit {S. aureus}\) wurden Clusterauflösungs-, und mit den Repeats, Inhibitionsversuche durchgeführt. Es zeigte sich eine kaum ausgeprägte Speziesspezifität der Domänen. Bindungsversuche zeigten, dass bei verschiedenen Spezies unterschiedliche Domänen Fibronektin binden. Für die Bindung von Fibronektin sind daher andere Sequenzen von Bedeutung als für die Bindung der Autolysine an die Zellwand.

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Metadaten
Author:Jennifer KruskaGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-14495
Referee:Sören GatermannGND, Walter OettmeierGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2005/11/15
Date of first Publication:2005/11/15
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Date of final exam:2005/10/21
Creating Corporation:Fakultät für Biologie und Biotechnologie
GND-Keyword:Amidasen; Acetylglucosaminidase (N-Acetyl-beta-glucosaminidase); Adhäsion; Fibronectin; Autolyse
Institutes/Facilities:Institut für Hygiene und Mikrobiologie, Abteilung für Medizinische Mikrobiologie
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht